Glicosilación

Glicosilación
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Concepto:Es un proceso bioquímico en el que se adiciona un glúcido a otra molécula, está relacionados con eventos de reconocimiento a nivel inter e intracelular y puede servir como biomarcador.

Glicosilación. Es un proceso bioquímico en el que se adiciona un glúcido a otra molécula, está relacionados con eventos de reconocimiento a nivel inter e intracelular y puede servir como biomarcador.

Desarrollo del proceso

La glicosilación ocurre en los ribosomas unidos al RER e incorporan a su paso por el mismo las cadenas oligosacáridos. Un tipo de glicosilación de proteínas ocurre en el retículo endoplasmático: N-glicosilación, en la cual la adición de los oligosacaridos ocurre en el grupo amino (NH2) de un residuo de asparagina a través de un enlace N-glicosídico, otro tipo la O-glicosilación, la cual involucra la adicción de oligosacaridos en el grupo hidroxilo (OH) de serina o treonina con la formación de una enlace o-glicosídico se produce principalmente en el aparato de Golgi. Las proteínas recién sintetizadas pueden tener uno o varios péptidos señal que sirven para clasificarlas de acuerdo con su destino y determinan dónde deben ser exportadas, ya que en la membrana de los orgánulos existen receptores específicos para cada péptido.

Glucosiltransferasa

En el proceso de glicosilación tiene especial participación la enzima glucosiltransferasa situadas sobre la cara citosólica del RER) por un enlace N-glicosídico a los residuos de asparagina (Asn) de la cadena polipéptica naciente que está siendo sintetizada en el ribosoma asociado a la membrana del RER y que se encuentra contenido dentro de la secuencia asparagina-X-serina o asparagina-X-treonina, (Asn-X-Ser/Thr, X es un aminoácido cualquiera), secuencia que señala el sitio de glicosilación y marca el sitio donde se unirá el oligosacárido base. El oligosacárido base se adiciona tantas veces como aparezca en la proteína la señal de glicosilación (Asn-X-Ser/Thr). Debido a que la N-glicosilación ocurre simultáneamente con la traducción de la proteína en el ribosoma unido al RER, se dice por ello que ocurre de manera cotraduccional.

Importancia

Los distintos productos de la glicosilación cumplen muchas funciones, son importantes para el desarrollo de gran cantidad de funciones fisiólogicas y pueden tener importancia en el desarrollo de la práctica médica como es la formación de anticuerpos. La función esencial de los anticuerpos es activar mecanismos efectores que permitan la eliminación del antígeno del organismo. Están constituidos por cuatro cadenas polipeptídicas: Dos cadenas pesadas (H) idénticas entre si, y dos cadenas livianas (L), iguales entre si. Las dos cadenas pesadas están unidas por enlaces disulfuro y a su vez cada cadena liviana está unida a cada cadena pesada por estos mismos enlaces.

La glicosilación como nuevo biomarcador

Los patrones de glicosilación de glicoproteínas y glicolípidos están relacionados con eventos de reconocimiento a nivel inter e intracelular. Sin embargo, el cáncer presenta una alteración de los mecanismos de comunicación celular, hecho que conduce a una proliferación y propagación invasivas de células tumorales. Esto podría traducirse en modificaciones en la adición de carbohidratos en proteínas o lípidos, un proceso conocido como glicosilación. Los investigadores estudiaron glicobiomarcadores en muestras de sangre de pacientes con cáncer y, además, desarrollaron una herramienta analítica libre de marcadores para capturar y caracterizar proteínas de unión a glicanos. Estos descubrieron que los glicanos podrían emplearse para predecir la velocidad de progresión del cáncer de colón y, posteriormente, desarrollaron un ensayo basado en la glicosilación para la diagnosis de este tipo de cáncer que exhibía una baja tasa de falsos positivos. De manera parecida, las modificaciones en los glicanos en el cáncer de mama pueden ser empleados como parámetros independientes de diagnóstico, hecho que podría mejorar la estratificación de pacientes y la toma de decisiones para la elección del tratamiento más adecuado.

Fuentes