Richard Henderson
Richard Henderson  | |
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| Fecha de nacimiento | 19 de julio de 1945 |
| Lugar de nacimiento | Edimburgo,  Reino Unido |
| Conocido por | "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones" |
| Premios destacados |  Nobel de Química 2017 |
Richard Henderson. Biólogo molecular y biofísico escocés, reconocido por sus contribuciones a la cristalografía de proteínas, una técnica que usa rayos X para determinar la estructura de las moléculas. Fue el primero en resolver la estructura de una proteína que se encuentra en la membrana de una célula.
Trayectoria profesional
Nació el 19 de julio de 1945 en Edimburgo, Reino Unido.
Cursó estudios en la Boroughmuir High School y comenzó sus estudios de posgrado en la Universidad de Edimburgo obteniendo un doctorado en la Universidad de Cambridge en 1969.
Realizó trabajos de investigación de la estructura y el mecanismo de la quimotripsina para su Ph.D. con David Blow (que supervisó su doctorado) en el Laboratorio de Biología Molecular de MRC. Investigó los canales de sodio con voltaje regulado como investigador postdoctoral en la Universidad de Yale.
Desde 1973 trabajó en el Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) en Cambridge, del que fue su director de 1996 a 2006. Allí estudió junto con Nigel Unwin la estructura de la proteína de membrana bacteriorodopsina mediante microscopía electrónica. Además fue profesor visitante en el Instituto Miller de la Universidad de California, Berkeley en 1993.
En 1990, publicó un modelo atómico de bacteriorodopsina mediante cristalografía electrónica en el Journal of Molecular Biology, siendo el segundo modelo atómico de una proteína de membrana.
Junto con Chris Tate, desarrolló la termoestabilización conformacional, método que permite que las proteínas se vuelvan más estables al tiempo que mantienen la conformación de interés elegida. Con patrocinio de la organización LifeArc, fundaron MRC, Heptares Therapeutics Ltd (HTL) en 2007 para desarrollar nuevos medicamentos.
En 2017, fue galardonado con el Premio Nobel de Química junto con Joachim Frank y Jacques Dubochet por "desarrollar la criomicroscopía electrónica para la determinación estructural en alta resolución de biomoléculas en soluciones". El desarrollo de esta tecnología tiene un inmenso potencial en el campo práctico de la medicina. Frank fue quien hizo la tecnología más fácil de aplicar en un marco general, procesando el material de forma que las borrosas imágenes en dos dimensiones se transformaran en claras estructuras en 3D. Dubochet logró vitrificar el agua (conservando todas sus características en su estado líquido) en el microscopio electrónico, permitiendo que las biomoléculas conservaran su forma natural incluso en el vacío, y Henderson logró presentar la estructura de una molécula bacteriana a una resolución atómica.
Premios
- 1978 Premio William Bate Hardy
- 1984 Medalla Sir Hans Krebs por la Federación de Sociedades Bioquímicas Europeas
- 1998 Asociado Extranjero de los Estados Unidos Academia Nacional de Ciencias
- 1981 Premio Ernst-Ruska de Microscopía Electrónica
- 1991 Premio Lewis S. Rosenstiel
- 1993 Premio Louis-Jeantet de Medicina
- 1998 Miembro fundador de la Academia de Ciencias Médicas
- 1999 Premio Gregori Aminoff (junto con Nigel Unwin)
- 2003 Miembro de la Sociedad Biofísica Británica
- 2005 Premio Científico Distinguido y Compañero, Sociedad de Microscopía de América
- 2016 Medalla Copley de la Royal Society
- 2016 Premio Alexander Hollaender en Biofísica
- 2017 Premio Wiley
- 2017 Premio Nobel de Química
