Stanley B. Prusiner
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Stanley B. Prusiner. Médico y profesor de Bioquímica Estadounidense.
Síntesis biográfica
Nació 28 de mayo de 1942 en Des Moines, Iowa, Estados Unidos. Hijo de Lawrence Prusiner, arquitecto que trabajó durante su juventud en la marina de Estados Unidos, y de Miriam, el pequeño fue bautizado con el nombre del hermano menor de su padre, que murió de la enfermedad de Hodking cuando tenía veinticuatro años. Pocos años después del nacimiento de Stanley, la familia se trasladó a Boston, donde su padre se enroló en la oficina de entrenamiento de la marina antes de ser enviado al frente en el Océano Pacífico.
Estudios
Cursó los estudios de medicina en la Universidad de Pensilvania y en la Universidad de California, en San Francisco, centro al que ha estado vinculado durante toda su vida investigadora como profesor de Bioquímica, aunque ha compartido sus trabajos entre esta universidad y la de Berkeley.
Tras el fin de la Segunda Guerra Mundial, la familia Prusiner volvió a Des Moines. En 1952 se trasladaron a Cincinnati, donde su padre se estableció como arquitecto y logró dar una holgada posición económica a la familia. En esta ciudad se matriculó en el instituto Walnut Hills, para estudiar cinco años de latín que posteriormente le serían de gran ayuda en sus investigaciones científicas.
Trayectoria científica
Su interés por las enfermedades degenerativas se remonta a su época de residente de Neurología en los primeros años de la década de 1970, cuando un paciente suyo falleció a causa de la enfermedad de Creutzfeltd-Jakob. Los conocimientos de esta enfermedad neurodegenerativa se limitaban a admitir que se transmitía por extractos de cerebro, como ocurría con el kuru, enfermedad que se presentaba en los indígenas de una tribu de Nueva Guinea que practicaban un canibalismo ritual, o la tembladera (scrapie) del ganado ovino.
Estas enfermedades y otras similares se denominan encefalopatías espongiformes subagudas y transmisibles (EEST). Una de ellas, la conocida como enfermedad de las vacas locas, se hizo tristemente popular en la década de 1990.
En lo que se refiere a la etiología de estas enfermedades, se pensaba que podían ser transmitidas por algún agente infeccioso, una especie de virus lento, a pesar de que las investigaciones de numerosos autores, entre ellos C. Gajdusek, Premio Nobel de Medicina en 1976, no habían conseguido aislar ninguno. Además, existía un detalle que complicaba aún más las investigaciones: algunos casos de encefalopatías espongiformes se transmitían de padres a hijos, lo que apuntaba hacia una base genética; pero, a la vez, los extractos cerebrales de estas formas genéticas también transmitían la enfermedad a los ratones de experimentación, los cuales no presentaban reacciones inflamatorias ni respuestas inmunitarias.
Para complicar aún más las cosas, los extractos de cerebro de animales infectados seguían teniendo actividad infecciosa después de ser sometidos a agentes o procedimientos que destruyen los ácidos nucleicos, lo que planteaba la improbable existencia de un agente infeccioso sin ADN ni ARN.
A partir de estas observaciones, Prusiner comenzó sus investigaciones con ratones, pero la lentitud con que esta enfermedad hacía su aparición le llevó, acertadamente, a trabajar con hámsters. En 1982 obtuvo extractos cerebrales purificados que transmitían la enfermedad y que contenían una sustancia, que denominó prión, de carácter proteico. La hipótesis de que una enfermedad infecciosa pudiera ser transmitida por una [proteína] fue acogida con incredulidad, hecho que no desanimó al investigador, convencido de sus conclusiones.
En 1984 dio a conocer que el gen codificante de esa proteína se encontraba en el genoma de todos los mamíferos que habían estudiado, incluido el hombre. El prión, agente sospechoso de las lesiones neurodegenerativas, era sintetizado normalmente por los organismos.
De hecho, se localizó la presencia normal de la proteína en varios tejidos, sobre todo en las neuronas, lo que volvía a poner en entredicho las teorías de Prusiner. Finalmente encontró una posible salida al problema cuando comprobó con espectroscopía infrarroja que la proteína prión (PrP) se presentaba en dos conformaciones espaciales: la PrPc (normal) y la PrPSc. Cuando ambas se reúnen, la PrPSc da origen a un cambio en la proteína normal que le hace adquirir la forma patógena.
Este modelo descrito por Prusiner recibió un fuerte apoyo en 1992 cuando se consiguieron los ratones prión knock-out, es decir, en los que se había inactivado el gen codificante para la PrPc. Cuando estos ratones eran inyectados con extractos infecciosos no desarrollaban la enfermedad, lo que indicaba que no había PrPc endógena que pudiera ser alterada por los priones patógenos. Sus descubrimientos han proporcionado un nuevo mecanismo de infección y un modelo de transferencia de información de proteína a proteína.
Premios
- Premio Nobel de Medicina en 1997. También recibió el premio en solitario, algo que no ocurría en la disciplina de medicina desde 1971.
